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Sommaires des articles sur l'Encéphalopathie Spongiforme des Bovins (ESB)D.R.Brown. L'ESB n'est pas la cause de la maladie due au vMCJ: une autre cause possible pourrait être liée à la contamination d'un site post-industriel. Med Hypothesis, nov 2001; 57(5) : 555-560. Les deux maladies à prion qui sont apparues pendant les 15 dernières années sont l'Encéphalopathie Spongiforme des Bovins (ESB) et le variant de la maladie de Creutzfeldt-Jacob (vMCJ). D'abord confinées au Royaume-Uni à leur origine, elles sont depuis apparues dans d'autres pays européens. L'origine reconnue de la maladie humaine est que l'ESB est passée du bétail à l'homme au travers de la consommation de boeuf infecté. La preuve de cette contamination est toutefois bien fragile. Cet article revient sur les preuves de ce lien et énumère une série d'hypothèses sur à la fois l'ESB et la vMCJ. L'hypothèse proposée est basée sur les récentes preuves liant le développement des maladies dues au prion à des facteurs environnementaux, dont le manganèse. La forte disponibilité du manganèse dans l'environnement est associée au développement de ces maladies à prion qui ne sont pas dues à l'ESB. Il est par conséquent possible que ESB et vMCJ soient apparues côte à côte comme le résultat d'une pollution industrielle forte en manganèse, qui ne soit développée qu'au cours du siècle passé. D.R. Brown, R. S. Nicholas & L. Canevary. L'absence d'expression de la protéine prion provoque un phenotype neuronal sensible aux stress. J Neurosci Res. 2002 Jan 15; 67(2): 211-24. La protéine prion est une glycoprotéine très "économisée", qui se manifeste le plus au niveau des synapses. Des preuves ont récemment été données qui suggèrent que c'est un anti-oxydant. L'importance de son rôle fonctionnel a toutefois été mis en doute. On a constaté que les lignées de souris génétiquement modifiées pour ne pas produire de prion étaient normales et ne présentaient pas de phénotype spécifique. Nous avons ré-étudié le phénotype des souris génétiquement modifiées pour ne pas fabriquer de protéine prion et nous avons relevé de nombreuses modifications biochimiques chez ces souris, en particulier des niveaux augmentés du facteur nucléaire NF-kappaB et une diminution de l'activité de la manganèse super-oxyde dismutase, une diminution de l'activité de la COX-IV Cu/Zn super-oxyde dismutase et des taux de melatonine modifiés. De plus, les cellules de ces souris, mises en culture, apparaissent beaucoup plus sensibles à toutes sortes d'agressions, toutes liées à une augmentation de la sensibilité des neurones au stress oxydatif. Ces résultats prouvent que les souris génétiquement modifiées pour ne pas exprimer la protéine prion sont plus sensibles au stress oxydatif et présentent des modifications de phénotype à prendre en considération, lorsque l'on étudie les effets additionnels rencontrés lorsqu'on augmente le niveau de protéines. Ces résultats montrent que l'ablation d'un gène sur ces animaux doit de traduire par des analyses biochmiques complémentaires ainsi que celle des conséquences éventuelles sur le développement et le comportement de ces animaux. Click here to become a member of the Foundation and receive our quarterly journal, full of informative articles as well as sources of healthy food. Copyright Notice: The material
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This page was posted on 30 JUN 2002. <Back | Home | Tour | Calendar | Contact Us | Funding | Join Now |
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